介绍
在本章中, 我们假定读者熟悉分子动力学, 熟悉Unix的基本使用, 包括使用文本编辑器, 如jot, emacs的vi. 我们还假定系统上已正确安装了GROMACS软件. 当你看到这样一行
ls -l
你应该在你的计算机上输入行中的内容.
设置环境
为了检查你是否能使用GROMACS软件, 请输入以下命令:
mdrun -version
该命令应打印出已安装的Gromacs的版本信息. 如果返回的是
mdrun: command not found.
那么你必须确认GROMACS安装的位置. 默认情况下, GROMACS的应用程序位于‘/usr/local/gromacs/bin’.
但是, 你可以咨询机器的系统管理员了解更多信息.
如果假定GROMACS的安装目录为XXX, 你会在XXX/bin目录中找到可执行文件(程序).
为了能够使用这些程序, 你必须编辑所用shell的登录文件.
如果你使用C shell, 此文件被称为.cshrc或.tcshrc, 位于你的home目录. 在此文件中添加下面的内容:
`source XXX/bin/GMXRC`
并在提示符下执行此命令, 或退出并再次登录系统以便自动使设置生效. 现在应该已经设置了环境变量GMXDATA, 我们以后会用到它. 让我们检查是否已经设置成功, 执行:
echo $GMXDATA
如果输出了你设置的目录名, 就成功了. 否则的话, 重复上面的步骤.
GROMACS文件
下面是你将在教程中遇到的最重要的GROMACS文件类型的简要说明.
分子拓扑文件(
.top)分子拓扑文件由
gmx pdb2gmx程序生成.gmx pdb2gmx程序可将任何多肽或蛋白质的pdb结构文件转换为分子拓扑文件. 拓扑文件完整地描述了多肽或蛋白质中的所有相互作用.分子结构文件(
.gro,.pdb)当使用
gmx pdb2gmx程序产生分子拓扑时, 它也会将结构文件(.pdb文件)转换为GROMOS结构文件(.gro文件). pdb文件与gromos文件的主要区别在于格式, 此外.gro文件还可以包含速度. 但是, 如果不需要速度, 你可以在所有程序中使用pdb文件. 为在盒子中产生多肽周围的溶剂分子, 可使用gmx solvate程序. 首先应使用gmx editconf程序定义分子周围适当大小的盒子.gmx solvate将溶质分子(多肽)放入任意溶剂中(在这种情况下, 溶剂是水).gmx solvate会输出一个gromos结构文件, 其中的多肽溶解在水中.gmx solvate程序也会改变分子拓扑文件(由gmx pdb2gmx产生)以添加溶剂到拓扑中.分子动力学参数文件(
.mdp)分子动力学参数(
.mdp, Molecular Dynamics Parameter)文件包含了与分子动力学模拟本身有关的所有信息, 如时间步长, 积分步数, 温度, 压力等. 得到这种文件的最简单方法是修改示例的.mdp文件. 你可以在这里找到一个示例mdp文件.索引文件(
.ndx)有时你可能需要一个索引文件来指定对原子组的作用(如温度耦合, 加速度, 冻结). 通常情况下, 使用默认的索引组就够了, 因此在这个演示中, 我们不考虑使用索引文件.
运行输入文件(
.tpr)下一步是将分子结构(
.gro文件), 拓扑(.top文件), MD参数(.mdp文件)和(可选的)索引文件(ndx)组合起来以生成运行输入文件(扩展名为.tpr, 也可以为.tpb, 如果你没有XDR的话). 此文件包含了GROMACS启动模拟所需的全部信息.gmx grompp程序会处理所有输入文件并生成运行输入.tpr文件.轨迹文件(
.trr)
一旦准备好了运行输入文件, 我们就可以开始进行模拟了. 启动模拟的程序被称为gmx mdrun, 它需要的唯一输入文件是运行输入文件(.tpr文件). gmx mdrun的输出文件是轨迹文件(.trr文件, 或.trj, 如果你没有XDR的话)和日志文件(.log文件).
更多信息请参考下面的使用流程(以快速了解)和GROMACS常见问题.
参考
- Berendsen, H.J.C., Postma, J.P.M., van Gunsteren, W.F., Hermans, J. (1981)
Intermolecular Forces, chapter Interaction models for water in relation to protein hydration, pp 331–342. Dordrecht: D. Reidel Publishing Company Dordrecht - Kabsch, W., Sander, C. (1983).
Dictionary of protein secondary structure: Pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. Biopolymers 22, 2577–2637. - Mierke, D.F., Kessler, H. (1991).
Molecular dynamics with dimethyl sulfoxide as a solvent. Conformation of a cyclic hexapeptide. J. Am. Chem. Soc. 113, 9446. - Stryer, L. (1988).
Biochemistry vol. 1, p. 211. New York: Freeman, 3 edition.
